Un estudio de la UJI revela cómo funcionan las enzimas y sienta las bases para el diseño de nuevos fármacos

La investigación se ha centrado en un sistema relacionado con procesos degenerativos como la enfermedad de Alzheimer y ha sido portada de la revista Journal of the American Chemical Society

Un estudio del Grupo de Investigación en Bioquímica Computacional de la Universitat Jaume I (UJI) ha demostrado que la actividad de las enzimas no depende de propiedades mecánicas, sino electrostáticas. Los científicos consideran que esta conclusión abre nuevas posibilidades para el uso de las enzimas en ámbitos como la biomedicina, para el diseño de nuevos fármacos, pero también puede ser crucial en biotecnología para el diseño de enzimas artificiales para procesos industriales más respetuosos con el medio ambiente. Los resultados de esta investigación se han publicado en la revista Journal of the American Chemical Society; de hecho, este estudio ha sido portada.

Los datos obtenidos mediante simulaciones computacionales por el grupo de investigación dirigido por el catedrático de Química Física Vicent Moliner coinciden con datos experimentales obtenidos en otros grupos de investigación de los Estados Unidos, pero difieren en su interpretación. «El estudio ha permitido describir a nivel molecular la actividad de una importante enzima, la glicina N-metiltransferasa, relacionada con procesos degenerativos como la demencia o la enfermedad de Alzheimer. Las enzimas crean un campo eléctrico local que acelera las reacciones químicas que tienen lugar en los seres vivos», expone Moliner.

«Comprender los principios básicos del funcionamiento de las enzimas permite no solo entender cómo funcionan los organismos vivos, sino también conocer en profundidad el mecanismo por el que muchas enfermedades los deterioran, o incluso acaban con ellos», argumenta la investigadora del mismo grupo de la UJI Katarzyna Świderek.

Además de su destacada publicación en la revista Journal of the American Chemical Society y de haber sido seleccionada como spotlight por los editores, el trabajo ha recibido el reconocimiento de la Sociedad de Biofísica de España al ser seleccionado como artículo del mes en Biofísica Magazine. Paralelamente, el estudio liderado por Moliner ha sido incluido en la página web F1000, en la que académicos de reconocido prestigio proponen los artículos más impactantes a nivel internacional.

Vicent Moliner es catedrático de Química Física en la Universitat Jaume I e investigador principal del Grupo de Bioquímica Computacional. La doctora Katarzyna Świderek es investigadora del mismo grupo con contrato Juan de la Cierva-Incorporación a cargo del Ministerio de Ciencia, Innovación y Universidades. El grupo se dedica al desarrollo y aplicación de métodos teóricos para el estudio de procesos biológicos mediante simulaciones con ordenadores de grandes prestaciones.

K. Świderek, I. Tuñón, I. H. Williams,V. Moliner "Insights on the origin of catalysis on glycine N-methyltransferase from computational modelling" J. Am. Chem. Soc. 140, 4327–4334, (2018). DOI: 10.1021/jacs.7b13655
JACS Spotlights (J. Am. Chem. Soc. 2018, 140, 3809−3809), Highlights in the Biofisica Magazine
(http://biofisica.info/topics/highlighted-papers/highlights2018/), Selected in the F1000Prime Highlights (https://f1000.com/prime/732715263)

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